Michaelis konstante beschreibt bindungsaffinität zwischen enzym substrat was bedeutet nicht erreicht werden

Normalerweise ist die Michaeliskonstante die Substratkonzentration, bei der die Hälfte der Maximalgeschwindigkeit erreicht wird. Je kleiner also diese ist, desto besser ist die Bindung zwischen Enzym und Substrat, da somit die Maximalgeschwindigkeit schneller erreicht wird. Bei der allosterischen Hemmung verändert sich die Struktur des Enzyms, und das Substrat passt nicht mehr in das aktive Zentrum. Folglich kann nur eine geringe Zahl an Substraten umgesetzt werden. Der Km Wert wird ja nicht erreicht, was bedeutet das für die Bindungsaffinität?

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Die Michaelis-Konstante beschreibt die Bindungsaffinität zwischen Enzym und Substrat. Was bedeutet es, wenn die Konstante nicht erreicht werden kann?

Es steht dann weniger Enzym für die Reaktion "E + S --> " zur Verfügung. Und weniger Enzym = geringeres v_max. Das gilt natürlich nur, solange nicht der Bereich der Enzymsättigung betrachtet wird.