Frage allosterischen hemmung enzymen
Im Internet habe ich gelesen, dass bei der allosterischen bzw. nicht kompetitiven Hemmung von Enzymen, die Michaelis Konstante gleich bleibt. Zwar wird die Maximalgeschwindigkeit runtergesetzt, aber der Km Wert bleibt der selbe wie bei der Sättigungskurve. Grund hierfür liegt darin, dass man jetzt weniger Enzymkonzentration hat, sodass auch weniger aktive Zentren besetzt werden können, wenn man die Konzentration der Substrate erhöht. Der Km Wert wird aber nicht verändert, da es immer noch dasselbe Enzym ist, und das aktive Zentrum auch nicht besetzt ist.
1. Frage: Stimmt das?
2. Betrachtet man jedoch das Bild , so fällt auf, dass meine Erklärung wohl nicht stimmt:
Die Michaelis Konstante für Graph c wird deutlich später, als die für Graph a erreicht.
Wo liegt also der Fehler?
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Frage zur allosterischen Hemmung von Enzymen?
Bildschirmfoto 2015-07-05 um 18.48.24.png - directupload.net
Enzym.jpg - directupload.net
Bei der kompetetiven Hemmung konkurieren Substrat S und Inhibitor I um die selbe Bindungsstelle. Da also sowohl ein Teil des Enzyms als - als auch ein Teil als -Komplex gebildet wird, ist die Situation dieselbe wie beim Vorliegen einer geringeren S-Konzentration. Das Enzym selbst behält dabei seine Eigenschaften. Nur muss zum Erreichen einer gewissen Reaktionsgeschwindigkeit einfach mehr Substrat zur Verfügung stehen, als bei der nicht kompetetiven Reaktion. Der Plot v = f wird daher nur flacher. Infolge dessen wird der K_0,5-Wert, also die Substratkonzentration, bei der Halbmaximalgeschwindigkeit erreicht wird, auch größer. In die Gleichung für die Reaktionsgeschwindigkeit wird eine Inhibitorkonstante Ki eingeführt, so dass der eigentliche Km erhalten bleibt. Der Km der inhibierten Reaktion ist dann eine Kombination aus Km und Ki (Konstante der Inhibitorreaktion.
Bei der allosterischen Inhibierung wird ein Teil der Enzymmenge konformativ so verändert, dass sie entweder nicht mehr aktiv ist oder nur noch eingeschränkt. Weniger Enzym bedeutet geringere -Geschwindigkeit. Der Rest der Enzymmenge, an den der allosterische Inhibitor nicht angedockt ist behält seine spezifischen Eigenschaften
Und wieso ist es dann im Bild anders, wenn es sich um die allosterische Hemmung handelt?
Bei der allosterischen Hemmung ist der Km der gehemmten Reaktion gleich dem Km der ungehemmten. Besser kann man das bei einer Auftragung nach Lineweaver-Burk sehen.Google">http://www.google.de/imgres?imgurl=http://www.chemgapedia.de/vsengine/media/vsc/de/ch/13/pc/kinetik/pharmakokinetik/images/kompenzhm.gif&imgrefurl=http://www.chemgapedia.de/vsengine/vlu/vsc/de/ch/13/vlu/kinetik/pharmakokinetik/kinetische_verf_einf.vlu/Page/vsc/de/ch/13/pc/kinetik/pharmakokinetik/kinetische_verfahren/hemmung.vscml.html&h=320&w=450&tbnid=_TdTD_5MtujnnM:&zoom=1&tbnh=99&tbnw=139&usg=__rP8nl_B3qsBU5A3bg0itfflXNXw=&docid=w-O2VMy6Xn7mcM&hl=de&client=browser-ubuntu">GoogleBilder
Warum das in Deinem Bild so nicht raus kommt, kann ich nicht sagen. Vielleicht ist das eine Darstellung, die nur einen ersten orientierenden Überblick über Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeiten von den Substratkonzentrationen vermitteln soll.